酵素:特性、構造、および完全な働き方

酵素のしくみ

酵素が機能する方法は、反応を開始するために必要な活性化エネルギーを下げることです。これは、体内での反応にかかる時間を短縮するために行われます。

食物を消化するとき、食物物質分子の形を体が必要とする物質に変えるのを助けるタンパク質の形の生体分子物質があります。

たとえば、砂糖は体にとって有用なエネルギーに変換されます。これらの生体分子は酵素と呼ばれます。

酵素は代謝プロセスを助けます。したがって、それは人体にとって非常に重要です。

酵素の定義と機能

酵素は、有機化学反応において触媒(完全に反応することなく反応プロセスを加速する化合物)として機能するタンパク質の形の生体分子です。

基質と呼ばれる酵素プロセスの最初の分子は、生成物と呼ばれる別の分子に加速されます。

一般に、酵素には次の機能があります。

  • 化学反応を加速または減速します。

  • 酵素が不活性な酵素候補の形で合成され、適切な条件下で環境中で活性化されると同時に、多くの異なる反応を調節します。

  • 基質と反応しない酵素の性質は、生物の体内で加速される化学反応において最も有益です。

酵素の性質

以下は、私たちが知る必要のある酵素の特性の説明です。

1.バイオ触媒

それは触媒です。つまり、酵素は反応せずに化学反応を加速する触媒化合物です。酵素は生物に由来しますが、生物触媒としても知られています。

2.サーモラブル

酵素は温度に大きく影響されます。酵素は、その機能を実行するのに最適な温度を持っています。

一般的に37ºCの温度で。極端な温度では、酵素の働きを損なう可能性があります。不活性酵素は10ºC未満の温度であり、60ºCを超える温度で変性します。

いくつかの例外があります。たとえば、メタノゲングループなどの非常に極端な領域にある古代のバクテリアのグループには、80ºCの温度で機能する酵素があります。

3.具体的に

酵素は、酵素の活性側に結合できる基質に結合します。

酵素の特定の特性は、名前の基礎として機能します。この酵素の名前は通常、結合する基質のタイプまたは発生する反応のタイプに由来します。

たとえば、多糖類(複合糖質)であるデンプンをより単純な糖に分解する役割を果たす酵素であるアミラーゼ。

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4.pHの影響を受ける

この酵素は中性の雰囲気(6,5-7)で機能します。しかし、一部の酵素は、ペプシノーゲンのような酸性pH、またはトリプシンのようなアルカリ性pHで最適です。

5.前後に作業します

化合物AをBに分解する酵素、および酵素は反応を助け、化合物Aから化合物Bを形成します。

6.反応の方向を決定しません

エンジンブカンは反応がどこに行くかを決定します。さらに必要な化合物は、化学反応の方向性のポイントです。たとえば、体はグルコースを欠いており、予備の糖(グリコーゲン)を分解することができ、その逆も可能です。

7.少量でのみ必要

触媒として使用する量は多くを必要としません。1つの酵素分子は、分子が損傷していない限り、何度も機能します。

8.コロイドです

酵素はタンパク質成分で構成されているため、コロイドとして分類されます。酵素は粒子間表面が非常に大きいため、その活性場も大きくなります。

9.酵素は活性化エネルギーを減らすことができます

反応の活性化エネルギーは、特定の温度で1モルの化合物中のすべての分子をエネルギー限界のピークでの遷移レベルまで運ぶのに必要なカロリー単位のエネルギー量です。

化学反応に触媒、すなわち酵素を加えると、活性化エネルギーを下げることができ、反応が速くなります。

酵素構造

酵素は複雑な3次元です。酵素には、基質に結合するための特別な形態があります。酵素の完全な形はハロ酵素と呼ばれます。酵素は3つの主要なコンポーネントで構成されています

1.タンパク質の主成分。

酵素のタンパク質部分はアポ酵素と呼ばれます。アポ酵素または他の用語のアポタンパク質。

2.補綴クラスター

この酵素成分は、補酵素と補因子の2種類からなるタンパク質ではありません非常に緊密に結合されている補酵素または補因子は、酵素との共有結合によっても結合されます。

コエンザイム

コエンザイムは、しばしば共基質または第2基質と呼ばれます。コエンザイムは低分子量です。コエンザイムは加熱に対して安定しています。コエンザイムは非共有的に酵素に結合します。コエンザイムは、小さな分子またはイオン(特にH +)をある酵素から別の酵素に輸送するように機能します(例:NAD)。その活動が補酵素を必要とする特定の酵素さえ存在するはずです。コエンザイムは通常、構造が変化したB複合ビタミンです。コエンザイムのいくつかの例:チアミンピロホスフェート、フラビンアデニンジノクレエート、ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド、ピリドキサールホスフェート、およびコエンザイムA。

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コファクター

コファクターは、アクティブ領域の構造を変更するように機能し、および/または基板がアクティブ領域に結合するために必要です。コファクターの例:小さな分子またはイオンである可能性があります:Fe ++、Cu ++、Zn ++、Mg ++、Mn、K、Ni、Mo、とSe。

3.酵素の活性側(活性部位)

この側は、基質に結合する酵素の一部です。適切な基質のみがこの側に付着または結合できるため、この領域は非常に特異的です。酵素は球形の構造を持つタンパク質です。酵素の波状構造により、活性領域と呼ばれる領域が存在します。

酵素のしくみ

化学反応を促進する際に酵素が機能する方法は、基質と相互作用することであり、その後、基質は生成物に変換されます。生成物が形成されると、酵素は基質から逃げることができます。

これは、酵素が基質と反応できないためです。酵素がどのように機能するかを説明する2つの理論、すなわちロック理論と誘導理論があります。

パドロック理論

この理論の創設者は1894年のEmilFischerでした。酵素は、酵素の活性部位と同じ形状(特異的)の基質には結合しません。つまり、特定の形状を持つ基板のみを酵素に関連付けることができます。

酵素のしくみ

酵素はキーとして示され、基質はロックとして示されています。ロックとキーは同じサイドマッチで開くことができるため、またはその逆の場合もあります。

この理論の弱点は、酵素反応の切り替え点での酵素の安定性を説明できないことです。2番目の理論は誘導の理論です

誘導理論

1958年のダニエルコシュランドはこの理論を使用した人でした、酵素は柔軟な活性面を持っています。同じ特異的結合点を持つ基質のみが、酵素の活性側を適合させます(基質のように形成します)。

酵素のしくみ

誘導誘導理論は、ロックとキーの理論の欠点に答えることができるものです。したがって、この理論は、酵素がどのように機能するかを説明できることが研究者によって最も広く認識されています。

これは、酵素の性質、構造、および働きの説明です。うまくいけば、それは私たち全員に洞察を加えることができます。